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Ar­beits­blatt 10: Zell-Gau In­for­ma­ti­on

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Ar­beits­blatt 10: Zell-Gau In­for­ma­ti­on

Wie führt der Flü­gel­schlag eines Schmet­ter­lings zum GAU? - oder: Warum kann ein ein­zel­nes Pro­te­in eine Zelle ins Chaos stür­zen?

Das Tu­mor­sup­pres­sor-Pro­te­in p53 ist ein "Mul­ti­tas­ker", der durch spe­zi­fi­sche Bin­dung an DNA oder an­de­re Pro­te­ine Vor­gän­ge wie Apo­pto­se, Zell­tei­lung oder An­gio­ge­ne­se steu­ert. Wie kann p53 aus einer Viel­zahl von Mo­le­kü­len in­ner­halb der Zelle genau das Rich­ti­ge aus­wäh­len? 1894 präg­te der deut­sche Che­mi­ker EMIL FI­SCHER die Mo­dell­vor­stel­lung vom "Schlüs­sel-Schloss-Prin­zip" und um­schrieb damit am Bei­spiel von En­zy­men und ihren Sub­stra­ten Mo­le­kül­wech­sel­wir­kun­gen, die auf einem ex­ak­ten In­ein­an­der­grei­fen von Ober­flä­chen­for­men und che­mi­schen Grup­pen be­ruht. Durch tech­ni­sche Neue­run­gen konn­te nicht nur der di­rek­te Be­weis für die Rich­tig­keit von FI­SCHERS Hy­po­the­se beim Enzym-Sub­strat-Kom­plex ge­lie­fert wer­den; sie wird mitt­ler­wei­le auch als Grund­prin­zip für alle spe­zi­fi­schen In­ter­ak­tio­nen auf mo­le­ku­la­rer Ebene an­er­kannt (z.B. An­ti­gen-An­ti­kör­per, Hor­mon-Hor­mon­re­zep­tor, Zell-Zell-Ad­hä­si­on, Vi­rus­in­fek­ti­on von Zel­len).

Nach Kris­tal­li­sa­ti­on der Mo­le­kü­le kön­nen mit­tels Rönt­gen­strah­len so ge­nann­te Beu­gungs­mus­ter be­ob­ach­tet wer­den, aus denen com­pu­ter­ge­stützt die ex­ak­te räum­li­che Po­si­ti­on jedes Atoms im Mo­le­kül be­rech­net wer­den kann (= Rönt­gen-struk­tur­ana­ly­se). Neben Se­quenz­da­ten für Nu­kle­in­säu­ren und Pro­te­ine vie­ler Or­ga­nis­men exis­tie­ren mitt­ler­wei­le Aber­mil­lio­nen von 3D-Struk­tur­da­ten, die am Com­pu­ter­bild­schirm vi­sua­li­siert wer­den kön­nen.

Bän­der­mo­dell und Aus­schnitt­ver­grö­ße­rung

Bändermodell und Vergrößerung desselben

Bän­der­mo­dell:

Tu­mor­sup­pres­sor­pro­te­in p53 bin­det spe­zi­fisch an DNA-Se­quenz

Ver­grö­ße­rung:

hell­grün: Dar­stel­lung der Se­kun­där-und Ter­ti­är­struk­tur des p53-Mo­le­küls ohne Sei­ten­ket­ten der Ami­no­säu­ren

rot: Ami­no­säu­ren mit Sei­ten­ket­ten, die den Zink­fin­ger aus­bil­den; Zahl gibt die Po­si­ti­on der Ami­no­säu­re im Pro­te­in an

grau: Zink-lon (sta­bi­li­siert Kon­for­ma­ti­on der Pro­te­in­re­gi­on)

Zink­fin­ger : Struk­tur aus Cys­tein- und His­ti­din­res­ten mit einem zen­tra­len Zink-lon, die Pro­te­in­re­gi­on sta­bi­li­siert und zur spe­zi­fi­schen DNA-Bin­dung be­fä­higt.