Aufgabe Aquaporine
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Diese Seite ist Teil einer Materialiensammlung zum Bildungsplan 2004: Grundlagen der Kompetenzorientierung. Bitte beachten Sie, dass der Bildungsplan fortgeschrieben wurde.
Stofftransport durch die Biomembran
Variante 1
Aquaporine - die Wasserfilter der Zelle und ihre Entdeckung
Im folgenden Text beschreiben Bert L. de Groot und Helmut Grubmüller die Funktionsweise der Aquaporine und erläutern, wie die entsprechenden wissenschaftlichen Erkenntnisse ermittelt wurden.
Aufgaben
- Beschreiben Sie in eigenen Worten die Funktionsweise des Aquaporins!
- Erläutern Sie die Bedeutung des beschriebenen Modells für die Erforschung des Aquaporins! Berücksichtigen Sie hierbei den Wissensstand vor der Modellentwicklung und den durch das Modell erreichten Erkenntnisfortschritt!
Aquaporine sind Proteine, die einen wasserleitenden Kanal durch die Zellmembran formen; sie finden sich in der ansonsten wasserundurchlässigen Zellmembran vieler Pflanzen und Tiere. [...]
So lassen die Aquaporine zwar Wassermoleküle hindurch, verhindern aber, dass die Zelle Nährstoffmoleküle oder Salz-Ionen verliert. Obwohl diese Kanäle so feinporig sind, dass nur eine Kette einzelner Wassermoleküle hindurchpasst, erreichen Aquaporine die erstaunlich hohe Wasserleitfähigkeit von bis zu drei Milliarden Wassermolekülen pro Sekunde und Kanal. Eine 10 x 10 cm² große Membran mit eingebetteten Aquaporinen könnte somit etwa einen Liter Wasser in wenigen Sekunden filtern. [...]
Wie aber erfüllt das Protein diese widerstreitenden Anforderungen? Erste Antworten ergaben sich bereits aus der räumlichen Atomstruktur des Aquaporins, die zunächst mit Hilfe cryo-elektronenmikroskopischer Messungen und später auch durch Röntgenstrukturanalysen aufgeklärt wurde. Es zeigte sich, dass das Protein in der Zellmembran einen zwei Nanometer langen und an der engsten Stelle nur 0,3 Nanometer breiten Kanal bildet - gerade groß genug, um ein einzelnes Wassermolekül passieren zu lassen. Diese Enge können größere Moleküle gar nicht erst passieren. Die Evolution hat darüber hinaus aber auch eine Antwort auf die Frage gefunden, wie sich in einem solchen Kanal der Durchfluss kleinerer Ionen blockieren lässt. Nun ist Wasser selbst ein relativ guter Protonenleiter; nach dem sog. Grotthuss-Mechanismus springen die Protonen dort sehr schnell über Wasserstoffbrücken von Wassermolekül zu Wassermolekül. Wie also verhindert das Aquaporin, dass sich der Protonenfluss auch entlang der monomolekularen Wasserkette durch den Membrankanal fortsetzt? [...]
Mit Hilfe atomar aufgelöster Computersimulationen gelang es kürzlich, die Bewegung einzelner Wassermoleküle durch einen Aquaporin-Kanal im Detail und ‚in Echtzeit’ zu simulieren. Für diese Simulationen wurde das Protein im Computer als Modell Atom für Atom ‚nachgebaut’, in eine Membran eingebettet und mit einer großen Zahl von Wassermolekülen umgeben, so dass es sich quasi in seiner natürlichen Umgebung befand. Insgesamt umfasste das Modell etwa 100.000 Atome, deren Bewegungen in anschließenden so genannten Molekulardynamik-Simulationen akkurat berechnet wurden; für diese Simulationen waren mehrere Monate Rechenzeit erforderlich. Entstanden ist eine Filmsequenz, in der jedes Detail der Bewegung einzelner Wassermoleküle am Bildschirm betrachtet und analysiert werden kann. Die Durchflussgeschwindigkeit des Wassers wurde durch die Simulation korrekt wiedergegeben, ein wichtiger Test für die Gültigkeit des Modells. Weitere Simulationsrechnungen, die das ‚Springen’ der Protonen von einem Wassermolekül zum nächsten explizit beschreiben konnten, offenbarten noch einen zweiten Kniff aus der Trickkiste von Mutter Natur: Entlang des Kanals baut das Aquaporin ein starkes elektrisches Feld auf, das eine doppelte Potenzialbarriere - sowohl für negativ, als auch für positiv geladene Ionen - erzeugt und damit den Durchfluss von Protonen und anderen Ionen verhindert, die neutralen Wassermoleküle jedoch nahezu ungehindert passieren lässt. Nachfolgende unabhängige Rechnungen haben diesen Mechanismus bestätigt.
Quelle: Verändert nach A. Meisert MNU 07 Jahrgang 62, Oktober 2009, S. 429
Aufgabe Aquaporine:
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