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Aufgabe Aquaporine


Stofftransport durch die Biomembran 

Variante 2
Aquaporine - die Wasserfilter der Zelle und ihre Entdeckung

Informationstext

Aquaporine sind Membranproteine, die einen wasserleitenden Kanal bilden; sie finden sich in der Zellmembran vieler Pflanzen und Tiere. Aquaporine lassen Wassermoleküle durch die Zellmembran passieren, verhindern aber, dass die Zelle Nährstoffmoleküle oder Ionen verliert. Obwohl diese Kanäle so feinporig sind, dass nur eine Kette einzelner Wassermoleküle hindurchpasst, erreichen Aquaporine die erstaunlich hohe Wasserleitfähigkeit von bis zu drei Milliarden Wassermolekülen pro Sekunde und Kanal.

Wie kann das Aquaporinmolekül seine Funktion erfüllen?

Erste Antworten ergaben sich bereits aus der räumlichen Atomstruktur des Aquaporins, die zunächst mit Hilfe cryoelektronenmikroskopischer Messungen und später durch Röntgenstrukturanalysen aufgeklärt wurde. Es zeigte sich, dass das Protein in der Zellmembran einen zwei Nanometer langen und an der engsten Stelle nur 0,3 Nanometer breiten Kanal bildet - gerade groß genug, um ein einzelnes Wassermolekül hindurch zu lassen.

Diese Engstelle ist für größere Moleküle und Ionen undurchlässig. Wasserstoffionen (Protonen) müssten allerdings auf Grund ihrer Größe den Kanal passieren können. Wasser selbst ist ein relativ guter Protonenleiter; nach dem sog. Grotthuss-Mechanismus springen die Protonen dort sehr schnell über Wasserstoffbrücken von Wassermolekül zu Wassermolekül. Wie also verhindert das Aquaporin, dass sich der Protonenfluss auch entlang der monomolekularen Wasserkette durch den Membrankanal fortsetzt?

Mit Hilfe atomar aufgelöster Computersimulationen gelang es kürzlich, die Bewegung einzelner Wassermoleküle durch einen Aquaporin-Kanal im Detail und ‚in Echtzeit’ zu simulieren. Für diese Simulationen wurde das Protein im Computer als Modell Atom für Atom ‚nachgebaut’, in eine Membran eingebettet und mit einer großen Zahl von Wassermolekülen umgeben, so dass es sich quasi in seiner natürlichen Umgebung befand. Insgesamt umfasste das Modell etwa 100.000 Atome, deren Bewegungen in anschließenden so genannten Molekulardynamik-Simulationen akkurat berechnet wurden; für diese Simulationen waren mehrere Monate Rechenzeit erforderlich. Entstanden ist eine Filmsequenz, in der jedes Detail der Bewegung einzelner Wassermoleküle am Bildschirm betrachtet und analysiert werden kann. Die Durchflussgeschwindigkeit des Wassers wurde durch die Simulation korrekt wiedergegeben, ein wichtiger Test für die Gültigkeit des Modells.

Außerdem wurde mittels Elektronenkristallographie gezeigt, dass an der Engstelle eine bestimmte Aminsäuresequenz mit zwei Asparaginmolekülen (Asn) stabil im Kanalprotein verankert ist, deren Reste in den Kanal ragen. Entscheidend für die selektive Durchlässigkeit des Aquaporinkanals ist die Struktur an der engsten Stelle des Kanals in der Mitte. Dort ordnen sich die Wassermoleküle waagrecht an, sie bilden Wasserstoffbrücken zu zwei Aminogruppen der Aminosäuren Asn192 und Asn76. Dadurch werden die H-Brücken zwischen den Wassermolekülen kurzzeitig aufgelöst. Allerdings bilden nur die Sauerstoffatome der Wassermoleküle H-Brücken mit den Aminsäuren, die gegenüberliegende Seite des Kanals wird von unpolaren Aminosäuren gebildet, die keine H-Brücken bilden können. So können die kurzzeitig gebildeten H-Brücken ohne großen Energieaufwand sofort wieder aufgelöst werden. Durch die Unterbrechung der H-Brücken zwischen den Wassermolekülen wird der Transport der Wassermoleküle durch die Membran ermöglicht, der Transport von Protonen aber verhindert. Die Protonen sind außerdem von einer Hydrathülle umgeben, deren Auflösung wesentlich mehr Energie erfordern würde, so dass sie auch deshalb nicht transportiert werden.

Hier können Sie eine Grafik aus einer der angegebenen Internetquellen oder einer der obigen Seiten ergänzen .

http://www.mpibpc.mpg.de/groups/de_groot/gallery.html

http://walz.med.harvard.edu/Publications/PDFs/Murata-Nature-2000.pdf

Text verändert und ergänzt nach Dr. Helmut Grubmüller,
Quelle: Presseinformation http://www.innovations-report.de/html/berichte/
biowissenschaften_chemie/bericht-6624.html (27.4.2012)
Originalartikel: B.L.de Groot, H.Grubmüller, Science 2001, 294, 2353-2357


Aufgaben

  1. Der Wassertransport durch die Zellmembran wurde beim Flüssig-Mosaik-Modell erklärt durch einfache Diffusion, indem die Lipidschichten durch ihre Beweglichkeit Wassermolekülen ermöglichen, die Membran zu durchdringen. Erläutern Sie, welche wissenschaftlichen Daten dieser Modellvorstellung widersprechen. Nennen Sie die wissenschaftlichen Methoden, die dabei angewandt wurden.
  2. Erläutern Sie, warum die Wasserstoffbrückenbildung für den selektiven Wassertransport durch ein Aquaporinmolekül von entscheidender Bedeutung ist!
  3. Erläutern Sie die Vorteile einer Computersimulation zur Konstruktion von Modellen!


Lösung Variante 2

Variante 1

Lösung Variante 1


Aufgabe Aquaporine: Herunterladen [pdf] [188 KB]

Aufgabe Aquaporine: Herunterladen [doc] [135 KB]